Фермент что это такое

Ферменты — это белки, которые в качестве биокатализатора контролируют и ускоряют биохимические реакции в организме, не изменяя себя. Они содержатся во всех клетках организма и необходимы для всех ее функций. Ферменты контролируют не только пищеварение, но и весь обмен веществ и, следовательно, являются важным фактором для здоровья. Прочитайте все, что важно об энзимах: определение, структура, функции и проблемы со здоровьем, связанные с энзимами!

Дорогие читатели! Наши статьи рассказывают о типовых способах решения проблем со здоровьем, но каждый случай носит уникальный характер.

Если вы хотите узнать, как решить именно Вашу проблему - начните с программы похудания. Это быстро, недорого и очень эффективно!


Узнать детали

Ферменты – биологические катализаторы. Значение ферментов

Как опубликовать статью на нашем сайте? Ферменты — это особый вид протеинов, которым природой отведена роль катализаторов разных химических процессов. Этот термин постоянно на слуху, правда, далеко не все понимают, что такое фермент или энзим, какие функции выполняет это вещество, а также чем отличаются ферменты от энзимов и отличаются ли вообще. Все это сейчас и узнаем. Без этих веществ ни люди, ни животные не смогли бы переваривать пищу. И это только один из примеров работы энзима в качестве катализатора, ускоряющего биологические процессы.

Сегодня ферменты незаменимы в промышленности, они важны для производства сахара , маргаринов , йогуртов , пива , кожи, текстиля, спирта и даже бетона. В моющих средствах и стиральных порошках также присутствуют эти полезные вещества — помогают выводить пятна при низких температурах. В свое время он весьма заинтересовался спиртовым брожением и в ходе исследования нашел неизвестное вещество, ускоряющее этот процесс.

Затем, почти тремя веками позже, француз Луи Пастер, также наблюдая за процессами брожения, пришел к выводу, что ферменты — не что иное, как вещества живой клетки. А через некоторое время немец Эдуард Бухнер добыл фермент из дрожжей и определил, что это вещество не является живым организмом.

Еще несколькими годами позже другой немец Вилли Кюне предложил все белковые катализаторы разделить на две группы: ферменты и энзимы. И лишь год положил конец всем научным спорам: оба термины энзим и фермент решено использовать как абсолютные синонимы.

Все ферменты являются белками, но не все белки — ферменты. Как и другие протеины, энзимы состоят из аминокислот. И что интересно, на создание каждого фермента уходит от ста до миллиона аминокислот, нанизанных, словно жемчуг на нить. Но эта нить не бывает ровной — обычно изогнута в сотни раз. Таким образом, создается трехмерная уникальная для каждого фермента структура. Меж тем, молекула энзима — сравнительно крупное образование, и лишь небольшая часть его структуры, так называемый активный центр, участвует в биохимических реакциях.

Каждая аминокислота соединена с другой определенным типом химической связи, а каждый фермент имеет свою уникальную последовательность аминокислот. Для создания большинства из них используются примерно по 20 видов. Хотя при участии ферментов в природе происходит огромное количество реакций, но все они могут быть разделены на 6 категорий.

Соответственно, каждая из этих шести реакций протекает под влиянием определенного типа ферментов. Ферменты, участвующие в этих реакциях, называются оксидоредуктазами. В качестве примера можно вспомнить как, алкогольдегидрогеназы преобразуют первичные спирты в альдегид. Ферменты, благодаря которым происходят эти реакции, называются трансферазами. Они обладают умением перемещать функциональные группы от одной молекулы к другой. Так происходит, например, когда аланинаминотрансферазы перемещают альфа-аминогруппы между аланином и аспартатом.

Также трансферазы перемещают фосфатные группы между АТФ и другими соединениями, а из остатков глюкозы создают дисахариды. Гидролазы, участвующие в реакции, умеют разрывать одинарные связи, добавляя элементы воды. Во многих химических реакциях положение функциональной группы изменяется в пределах молекулы, но сама молекула состоит из того же количества и типов атомов, что были до начала реакции.

Иными словами, субстрат и продукт реакции являются изомерами. Такого типа трансформации возможны под влиянием ферментов изомеразы.

Гидролазы разрушают связь, добавляя в молекулу элементы воды. Лиазы осуществляют обратную реакцию, удаляя водную часть из функциональных групп. Таким образом, создают простую связь. Ферменты ускоряют практически все химические реакции, происходящие в клетках.

Они имеют жизненно важное значение для человека, облегчают пищеварение и ускоряют метаболизм. Другие наоборот связывают мелкие молекулы. Но ферменты, говоря научным языком, обладают высокой селективностью. Это значит, что каждое из этих веществ способно ускорять только определенную реакцию. Субстраты в свою очередь создают связь с частью фермента, именуемой активным центром.

Существуют два принципа, объясняющие специфику взаимодействия ферментов и субстратов. Согласно другой модели, оба участника реакции, активный центр и субстрат, меняют свои формы, чтобы соединиться. По какому бы принципу ни происходило взаимодействие результат всегда одинаковый — реакция под воздействием энзима протекает во много раз быстрее. А вещество-катализатор продолжает выполнять свою работу, но уже при участии других частиц.

Бывают случаи, когда энзимы выполняют свои функции с неправильной интенсивностью. Чрезмерная активность вызывает чрезмерное формирование продукта реакции и дефицит субстрата. В результате — ухудшение самочувствия и серьезные болезни. Причиной гиперактивности энзима может быть как генетическое нарушение, так и избыток витаминов или микроэлементов , используемых в реакции. Гипоактивность ферментов может даже стать причиной смерти, когда, например, энзимы не выводят из организма токсины либо возникает дефицит АТФ.

Причиной такого состояния также могут быть мутированные гены или, наоборот, гиповитаминоз и дефицит других питательных веществ.

Кроме того, пониженная температура тела аналогично замедляет функционирование энзимов. Сегодня можно часто услышать о пользе ферментов. Но что такое эти вещества, от которых зависит работоспособность нашего организма?

Энзимы — это биологические молекулы, жизненный цикл которых не определяется рамками от рождения и смерти. Они просто работают в организме до тех пор, пока не растворятся. Как правило, это происходит под воздействием других ферментов. В процессе биохимической реакции они не становятся частью конечного продукта.

Когда реакция завершена, фермент покидает субстрат. После этого вещество готово снова приступить к работе, но уже на другой молекуле. И так продолжается столько, сколько необходимо организму. Уникальность ферментов в том, что каждый из них выполняет только одну, ему отведенную функцию.

Биологическая реакция происходит только тогда, когда фермент находит правильный для него субстрат. Еще одна особенность: они могут работать при низких температурах и умеренном рН, а в роли катализаторов являются более стабильными, чем любые другие химические вещества. Как правило, эти процессы состоят из определенных этапов, каждый из которых требует работы определенного энзима.

Без этого цикл преобразования или ускорения не сможет завершиться. Пожалуй, из всех функций ферментов наиболее известна — роль катализатора. Это значит, что энзимы комбинируют химические реагенты таким образом, чтобы снизить энергетические затраты, необходимые для более быстрого формирования продукта. Без этих веществ химические реакции протекали бы в сотни раз медленнее. Но на этом способности энзимов не исчерпываются. Все живые организмы содержат энергию, необходимую им для продолжения жизни.

Аденозинтрифосфат, или АТФ, это своего рода заряженная батарейка, которая снабжает клетки энергией. Но функционирование АТФ невозможно без ферментов. И главный энзим, производящий АТФ, — синтаза. Для каждой молекулы глюкозы, которая трансформируется в энергию, синтаза производит около молекул АТФ. Помимо этого, энзимы липаза, амилаза, протеаза активно применяются в медицине.

Но некоторые энзимы способны также влиять на кровеносную систему растворяют тромбы , ускорять заживление гнойных ран. И даже в противораковой терапии также прибегают к помощи ферментов. Поскольку энзим способен ускорять реакции во много раз, его активность определяется так называемым числом оборотов. Этот термин обозначает количество молекул субстрата реагирующего вещества , которую способна трансформировать 1 молекула фермента за 1 минуту. Однако существует ряд факторов, определяющих скорость реакции:.

Увеличение концентрации субстрата ведет к ускорению реакции. Чем больше молекул действующего вещества, тем быстрее протекает реакция, поскольку задействовано больше активных центров. Однако ускорения возможно только до тех пор, пока не задействуются все молекулы фермента.

После этого, даже повышение концентрации субстрата не приведет к ускорению реакции. Обычно повышение температуры ведет к ускорению реакций.

Это правило работает для большинства ферментативных реакций, но только до тех пор, пока температура не поднимется выше 40 градусов по Цельсию. После этой отметки скорость реакции, наоборот, начинает резко снижаться. Если температура опустится ниже критической отметки, скорость ферментативных реакций повысится снова. Если температура продолжает расти, ковалентные связи рушатся, а каталитическая активность фермента теряется навсегда.

На скорость ферментативных реакций также влияет показатель рН. Для каждого фермента существует свой оптимальный уровень кислотности, при котором реакция проходит наиболее адекватно. Изменение уровня рН сказывается на активности фермента, а значит, и скорости реакции. Если изменения слишком велики, субстрат теряет способность связываться с активным ядром, а энзим больше не может катализировать реакцию.

С восстановлением необходимого уровня рН, активность фермента также восстанавливается. Ну и, конечно, ускоряют биохимические процессы в организме. За что отвечают пищеварительные — понятно из названия. Но и здесь срабатывает принцип селективности: определенный тип ферментов влияет только на один вид пищи.

Как опубликовать статью на нашем сайте? Ферменты — это особый вид протеинов, которым природой отведена роль катализаторов разных химических процессов.

Ферменты: их роль в организме человека.

Оболочка капсулы Микразима быстро растворяется в желудке, высвобождая микрогранулы. Гранулы-малютки моментально попадают в кишечник и сразу начинают действовать, нормализуя пищеварение.

Узнать больше. Микразим незаменим при нарушениях процессов пищеварения и панкреатической недостаточности. Микрогранулы препарата, содержащие ферменты, помогут наладить пищеварение и избавиться от дискомфорта в животе. На свете столько вкусных и разнообразных блюд - зачем отказывать себе в удовольствиях? Всего одна капсула Микразима сделает застолье ещё более приятным, обеспечив чувство легкости и комфорта. Жизнь любого организма возможна благодаря протекающим в нем процессам обмена веществ.

Этими реакциями управляют природные катализаторы, или ферменты. Другое название этих веществ — энзимы. Понятие появилось исторически при изучении процессов брожения.

Человечество давно пользуется полезными свойствами этих ферментов. Например, уже много веков из молока с помощью сычужного фермента делают сыр.

Ферменты отличаются от катализаторов тем, что действуют в живом организме, тогда как катализаторы — в неживой природе. Отрасль биохимии, которая изучает эти важнейшие для жизни вещества, называется энзимологией. Ферменты представляют собой молекулы белковой природы, которые взаимодействуют с различными веществами, ускоряя их химическое превращение по определенному пути.

При этом они не расходуются. В каждом ферменте есть активный центр, присоединяющийся к субстрату, и каталитический участок, запускающий ту или иную химическую реакцию. Эти вещества ускоряют протекающие в организме биохимические реакции без повышения температуры. Роль ферментов в организме человека невозможно переоценить.

В то время, когда еще только открыли структуру ДНК, говорили, что один ген отвечает за синтез одного белка, который уже определяет какой-то определенный признак. То есть без активности ферментов в клетке жизнь не может существовать.

В живом организме все ферменты делятся на внутри- и внеклеточные. К внутриклеточным относятся, например, ферменты печени, участвующие в реакциях обезвреживания различных веществ, поступающих с кровью. Они обнаруживаются в крови при повреждении органа, что помогает в диагностике его заболеваний.

Внеклеточные ферменты выделяются железами во внешнюю среду. Основные из них секретируются клетками слюнных желез, желудочной стенки, поджелудочной железы, кишечника и активно участвуют в пищеварении.

Пищеварительные ферменты — это белки, которые ускоряют расщепление крупных молекул, входящих в состав пищи. Они разделяют такие молекулы на более мелкие фрагменты, которые легче усваиваются клетками. Основные типы пищеварительных ферментов — протеазы, липазы, амилазы.

Основная пищеварительная железа — поджелудочная. Она вырабатывает большинство этих ферментов, а также нуклеаз, расщепляющих ДНК и РНК, и пептидаз, участвующих в образовании свободных аминокислот. При ферментативном расщеплении питательных веществ выделяется энергия, которая расходуется для процессов обмена веществ и жизнедеятельности.

Без участия ферментов, подобные процессы происходили бы слишком медленно, не обеспечивая организм достаточным энергетическим запасом.

Кроме того, участие ферментов в процессе пищеварения обеспечивает распад питательных веществ до молекул, способных проходить через клетки кишечной стенки и поступать в кровь. Амилаза вырабатывается слюнными железами. Она действует на крахмал пищи, состоящий из длинной цепи молекул глюкозы. В результате действия этого фермента образуются участки, состоящие из двух соединенных молекул глюкозы, то есть фруктоза, и другие короткоцепочечные углеводы.

В дальнейшем они метаболизируются до глюкозы в кишечнике и оттуда всасываются в кровь. Слюнные железы расщепляют только часть крахмала. Амилаза слюны активна в течение короткого времени, пока пища прожевывается. После попадания в желудок фермент инактивируется его кислым содержимым. Большая часть крахмала расщепляется уже в перстной кишке под действием панкреатической амилазы, вырабатываемой поджелудочной железой.

Короткие углеводы, образовавшиеся под действием панкреатической амилазы, попадают в тонкий кишечник. Здесь с помощью мальтазы, лактазы, сахаразы, декстриназы они расщепляются до молекул глюкозы. Нерасщепляющаяся ферментами клетчатка выводится из кишечника с каловыми массами. Белки или протеины - существенная часть человеческого рациона.

Для их расщепления необходимы ферменты — протеазы. Они различаются по месту синтеза, субстратам и другим характеристикам. Некоторые из них активны в желудке, например, пепсин. Другие вырабатываются поджелудочной железой и активны в просвете кишечника. В самой железе выделяется неактивный предшественник фермента — химотрипсиноген, который начинает действовать только после смешивания с кислым пищевым содержимым, превращаясь в химотрипсин.

Такой механизм помогает избежать самоповреждения протеазами клеток поджелудочной железы. Протеазы расщепляют пищевые белки на более мелкие фрагменты — полипептиды. Ферменты — пептидазы разрушают их до аминокислот, которые усваиваются в кишечнике. Пищевые жиры разрушаются ферментами-липазами, которые также вырабатываются поджелудочной железой. Они расщепляют молекулы жира на жирные кислоты и глицерин.

Такая реакция требует наличия в просвете перстной кишки желчи, образующейся в печени. Для многих людей с нарушением пищеварения, прежде всего с заболеваниями поджелудочной железы, назначение ферментов обеспечивает функциональную поддержку органа и ускоряет процессы выздоровления. После купирования приступа панкреатита или другой острой ситуации прием ферментов можно прекратить, так как организм самостоятельно восстанавливает их секрецию.

Длительный прием ферментативных препаратов необходим лишь при тяжелой внешнесекреторной недостаточности поджелудочной железы. В его состав входят амилаза, протеазы и липаза, содержащиеся в панкреатическом соке.

Поэтому нет необходимости отдельно подбирать, какой фермент нужно использовать при разнообразных болезнях этого органа.

Прием пищеварительных ферментов с заместительной целью помогает избежать вздутия живота, жидкого стула, болей в животе. Кроме того, при тяжелых хронических заболеваниях поджелудочной железы Микразим полностью принимает на себя функцию по расщеплению питательных веществ. Поэтому они могут беспрепятственно усваиваться в кишечнике. Это особенно важно для детей, страдающих муковисцидозом. Важно: перед применением ознакомьтесь с инструкцией или проконсультируйтесь с лечащим врачом.

Казахстан English. Инновационная высокотехнологичная форма Оболочка капсулы Микразима быстро растворяется в желудке, высвобождая микрогранулы. Гранулы-малютки моментально попадают в кишечник и сразу начинают действовать, нормализуя пищеварение Узнать больше. Незаменим при заболеваниях ЖКТ Микразим незаменим при нарушениях процессов пищеварения и панкреатической недостаточности. Пирожных много не бывает! Общие свойства ферментов Ферменты представляют собой молекулы белковой природы, которые взаимодействуют с различными веществами, ускоряя их химическое превращение по определенному пути.

Основные свойства ферментов: специфичность: способность фермента действовать только на специфический субстрат, например, липазы — на жиры; каталитическая эффективность: способность ферментативных белков ускорять биологические реакции в сотни и тысячи раз; способность к регуляции: в каждой клетке выработка и активность ферментов определяется своеобразной цепью превращений, влияющей на способность этих белков вновь синтезироваться.

Классификация В зависимости от роли в химических реакциях, различаются такие классы ферментов: Классы Особенности Оксиредуктазы Катализируют окисление своих субстратов, перенося электроны или атомы водорода Трансферазы Участвуют в переносе химических групп из одного вещества в другое Гидролазы Расщепляют крупные молекулы на более мелкие, добавляя к ним молекулы воды Лиазы Катализируют расщепление молекулярных связей без процесса гидролиза Изомеразы Активируют перестановку атомов в молекуле Лигазы синтетазы Образуют связи с атомами углерода, используя энергию АТФ.

Внутриклеточные ферменты, которые являются маркерами повреждения внутренних органов: печень — аланинаминотрансефраза, аспартатаминотрансфераза, гамма-глютамилтранспептидаза, сорбитдегидрогеназа; почки — щелочная фосфатаза; предстательная железа — кислая фосфатаза; сердечная мышца — лактатдегидрогеназа Внеклеточные ферменты выделяются железами во внешнюю среду.

Пищеварительные ферменты Пищеварительные ферменты — это белки, которые ускоряют расщепление крупных молекул, входящих в состав пищи. Амилаза Амилаза вырабатывается слюнными железами. Протеазы Белки или протеины - существенная часть человеческого рациона. Липазы Пищевые жиры разрушаются ферментами-липазами, которые также вырабатываются поджелудочной железой. Показания для использования этого лекарства: хронический панкреатит, муковисцидоз и другие причины недостаточной секреции ферментов поджелудочной железы; воспалительные заболевания печени, желудка, кишечника, особенно после операций на них, для более быстрого восстановления пищеварительной системы; погрешности в питании; нарушение функции жевания, например, при стоматологических заболеваниях или малоподвижности пациента.

Диета при панкреатите. Хронический панкреатит. Заместительная ферментная терапия при панкреатичес История ферментов. Поколения ферментных препаратов. С информацией ознакомлен а , скрыть. Всего одна капсула Микразима сделает застолье ещё более приятным, обеспечив чувство легкости и комфорта Узнать больше.

Реагенты в реакции, катализируемой ферментами называются субстратами , а получающиеся вещества - продуктами. Ферменты специфичны к субстратам АТФаза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу Ферментативная активность может регулироваться активаторами и ингибиторами активаторы - повышают, ингибиторы - понижают Белковые ферменты синтезируются на рибосомах , а РНК - в ядре. Наука о ферментах называется энзимологией , а не ферментологией чтобы не смешивать корни слов латинского и греческого языков.

В кон. Однако механизм этих явлений был неизвестен [1]. Луи Пастер , изучая превращение углеводов в этиловый спирт под действием дрожжей , пришел к выводу, что этот процесс брожение катализируется некой жизненной силой, находящейся в дрожжевых клетках. Более ста лет назад термины фермент и энзим отражали различные точки зрения в теоретическом споре Л. Пастера с одной стороны, и М.

Бертло и Ю. Собственно ферментами от лат. Через два года после смерти Л. Пастера в году Э. В году за эту работу он был удостоен Нобелевской премии. Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ субстратов в другие продукты. Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма.

Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону. Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии International Union of Biochemistry and Molecular Biology.

Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками. Например, пепсин имеет название ЕС 3. Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом:. Таким образом, у различных ферментов, выполняющих одну функцию, будет одинаковое название. Такие ферменты различают по другим свойствам, например, по оптимальному pH щелочная фосфатаза или локализации в клетке мембранная АТФаза.

Простейшим описанием кинетики односубстратных ферментативных реакций является уравнение Михаэлиса — Ментен см. На сегодняшний момент описано несколько механизмов действия ферментов. Активность ферментов определяется их трёхмерной структурой [3]. Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот , которая сворачивается определённым образом. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула белковая глобула обладает уникальными свойствами.

Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс. Третичная структура белков разрушается при нагревании или воздействии некоторых химических веществ. Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты.

Эта область называется сайтом связывания субстрата. Обычно он совпадает с активным центром фермента или находится вблизи него. Некоторые ферменты содержат также сайты связывания кофакторов или ионов металлов. У некоторых ферментов есть сайты связывания малых молекул, они могут быть субстратами или продуктами метаболического пути, в который входит фермент.

Они уменьшают или увеличивают активность фермента, что создает возможность для обратной связи. Для активных центров некоторых ферментов характерно явление кооперативности.

Ферменты обычно проявляют высокую специфичность по отношению к своим субстратам. Это достигается частичной комплементарностью формы, распределения зарядов и гидрофобных областей на молекуле субстрата и в центре связывания субстрата на ферменте.

Ферменты демонстрируют высокий уровень стереоспецифичности, региоселективности и хемоселективности. В г. Эмиль Фишер предположил, что специфичность ферментов определяется точным соответствием формы фермента и субстрата [4]. Фермент соединяется с субстратом с образованием короткоживущего фермент-субстратного комплекса. Однако, хотя эта модель объясняет высокую специфичность ферментов, она не объясняет явления стабилизации переходного состояния, которое наблюдается на практике. Ферменты, в основном, — не жесткие, а гибкие молекулы.

Активный центр фермента может изменить конформацию после связывания субстата. Боковые группы аминокислот активного центра принимают такое положение, которое позволяет ферменту выполнить свою каталитическую функцию. В некоторых случаях молекула субстрата также меняет конформацию после связывания в активном центре. Многие ферменты после синтеза белковой цепи претерпевают модификации, без которых фермент не проявляет свою активность в полной мере. Такие модификации называются посттрансляционными модификациями процессингом.

Один из самых распространенных типов модификации — присоединение химических групп к боковым остаткам полипептидной цепи. Например, присоединение остатка фосфорной кислоты называется фосфорилированием, оно катализируется ферментом киназой.

Многие ферменты эукариот гликозилированы, то есть модифицированы олигомерами углеводной природы. Еще один распространенный тип посттранляционных модификаций — расщепление полипептидной цепи. Например, химотрипсин протеаза , участвующая в пищеварении , получается при выщеплении полипептидного участка из химотрипсиногена. Химотрипсиноген является неактивным предшественником химотрипсина и синтезируется в поджелудочной железе.

Неактивная форма транспортируется в желудок , где превращается в химотрипсин. Такой механизм необходим для того, чтобы избежать расщепления поджелудочной железы и других тканей до поступления фермента в желудок. Некоторые ферменты выполняют каталитическую функцию сами по себе, безо всяких дополнительных компонентов.

Однако есть ферменты, которым для осуществления катализа необходимы компоненты небелковой природы. Кофакторы могут быть как неорганическими молекулами ионы металлов, железо-серные кластеры и др. Органические кофакторы, прочно связанные с ферментом, называют также простетическими группами. Кофакторы органической природы, способные отделяться от фермента, называют коферментами. Фермент, который требует наличия кофактора для проявления каталитической активности, но не связан с ним, называется апо-фермент.

Апо-фермент в комплексе с кофактором носит название холо-фермента. Большинство кофакторов связано с ферментом нековалентными, но довольно прочными взаимодействиями. Есть и такие простетические группы, которые связаны с ферментом ковалентно, например, тиаминпирофосфат в пируватдегидрогеназе. Wikimedia Foundation. Сложное органическое вещество, вырабатываемое живой клеткой и содействующее различным химическим реакциям, происходящим в организме. Бродильный фермент. Фермент гниения.

Фермент окисления. БАС 1. В ее незрелые, детские понятия он бросил разъедающий фермент. Большой словарь иностранных слов.

Энциклопедический словарь. Белковый катализатор, присутствующий во всех живых клетках. Толковый словарь Ожегова. Ожегов, Н. Новый словарь иностранных слов. Бродильный чан. Известия 3. Толкование Перевод. Фермент Модель фермента нуклеозид -фосфорилазы.

Кривая насыщения химической реакции, иллюстрирующая соотношение между концентрацией субстрата [S] и скоростью реакции v. Гипотеза Кошланда об индуцированом соответствии. Более реалистичная ситуация в случае индуцированного соответствия. Книги Флуоресцентная спектроскопия биополимеров , Н. В монографии Е. Сальниковой развивается концепция, согласно которой визуальный фермент играет существенную роль на протяжении всей истории человечества.

Экспорт словарей на сайты , сделанные на PHP,. Пометить текст и поделиться Искать во всех словарях Искать в переводах Искать в Интернете. Содержание 1 История изучения 2 Функции ферментов 3 Классификация ферментов 4 Соглашения о наименовании ферментов 5 Кинетические исследования 6 Структура и механизм действия ферментов 6.

В природе существуют особые вещества белковой природы, одинаково успешно функционирующие как в живой клетке, так и за её пределами. Это ферменты.

В природе существуют особые вещества белковой природы, одинаково успешно функционирующие как в живой клетке, так и за её пределами. Это ферменты. С их помощью организм переваривает пищу, выращивает и разрушает клетки, благодаря им эффективно работают все системы нашего организма и, в первую очередь, центральная нервная система.

Без ферментов в мире не существовало бы йогурта, кефира, сыра, брынзы, кваса, готовых каш, детского питания. Из чего состоят и как устроены эти биокатализаторы, недавно ставшие верными помощниками биотехнологов, как их отличают друг от друга, как они облегчают нашу жизнь, об этом вы узнаете из этого урока. Ферменты — это белковые молекулы, которые синтезируются живыми клетками.

В каждой клетке насчитывается более сотни различных ферментов. Роль ферментов в клетке колоссальна. С их помощью химические реакции идут с высокой скоростью, при температуре, подходящей для данного организма. То есть ферменты — это биологические катализаторы , которые облегчают протекание химической реакции и за счет этого увеличивают её скорость. Как катализаторы они не изменяют направление реакции и не расходуются в процессе реакции.

Ферменты - биокатализаторы — вещества, увеличивающие скорость химических реакций. Без ферментов все реакции в живых организмах протекали бы очень медленно и не могли бы поддерживать его жизнеспособность.

Наглядный пример работы ферментов — сладковатый вкус во рту, который появляется при пережевывании продуктов, содержащих крахмал например, риса или картофеля. Появление сладкого вкуса связано с работой фермента амилазы, которая присутствует в слюне и расщепляет крахмал рис. Крахмал является полисахаридом, и сам по себе безвкусный, но продукты расщепления крахмала моносахариды с меньшей молекулярной массой декстрины, мальтоза, глюкоза сладкие на вкус.

Все ферменты — глобулярные белки с третичной или четвертичной структурой. Ферменты могут быть простыми, состоящими только из белка, и сложными. Сложные ферменты состоят из белковой и небелковой части белковая часть — апофермент , а добавочная небелковая — кофермент. В качестве кофермента могут выступать витамины — E, K, B групп рис.

Фермент взаимодействует с субстратом, не всей молекулой, а отдельной её частью — т. Фермент взаимодействует с субстратом и образует короткоживущий фермент-субстратный комплекс. По завершении реакции, фермент-субстратный комплекс распадается на продукты и фермент. Фермент в итоге не изменяется: по окончании реакции он остается таким же, каким был до неё, и может теперь взаимодействовать с новой молекулой субстрата рис.

На рисунке 3 представлен механизм работы фермента, в частности, образования пептидной связи между молекулами аминокислот. Две аминокислоты взаимодействуют между собой в активном центре фермента, между ними образуется пептидная связь.

Новое вещество дипептид покидает активный центр фермента, поскольку оно по своей структуре не соответствует этому центру. Особенностью ферментов является то, что они обладают высокой специфичностью, т. В году Э. Фишер предположил, что эта специфичность обусловлена особой формой молекулы фермента, которая точно соответствует форме молекулы субстрата. Гипотеза гласит: субстрат подходит к ферменту, как ключ подходит к замку.

Избирательность действия фермента связана со строением его активного центра рис. Гипотеза взаимодействия фермента и субстрата по принципу ключ-замок Э. В первую очередь, на активность фермента влияет температура. С повышением температуры скорость химической реакции возрастает. Увеличивается скорость молекул, у них появляется больше шансов столкнуться друг с другом. Следовательно, увеличивается вероятность того, что реакция между ними произойдет. Температура, обеспечивающая наибольшую активность фермента — оптимальная.

За пределами оптимальной температуры скорость реакции снижается вследствие денатурации белков. Когда температура снижается, скорость химической реакции тоже падает. В тот момент, когда температура достигает точки замерзания, фермент инактивируется, но при этом не денатурирует см. В наше время для длительного хранения продуктов широко используют способ быстрого замораживания. Оно останавливает рост и развитие микроорганизмов, а также инактивирует ферменты, находящиеся внутри микроорганизмов, и предотвращает разложение продуктов питания.

Кроме этого, активность ферментов зависит ещё от pH среды кислотности — то есть показателя концентрации ионов водорода. В большинстве случаев, ферменты работают при нейтральном pH, т. Но существуют ферменты, которые работают либо в кислой и сильнокислой, либо в щелочной и сильнощелочной среде. Например, один из таких ферментов — пепсин, он находится у нас с вами в желудке, работает в сильнокислой среде и расщепляет белки.

Поскольку в желудке среда достаточно кислая, 1,5 — 2 pH, то этот фермент работает при сильнокислой среде. Ферменты подвержены действию активаторов и ингибиторов. Некоторые ионы, например, ионы металлов Mg, Mn, Zn активируют ферменты. Другие же ионы к ним относятся ионы тяжелых металлов, а именно Hg, Pb, Cd , наоборот, подавляют активность ферментов, денатурируют их белки. В году была предложена систематическая классификация ферментов на 6 групп. Но названия ферментов оказались очень длинными и трудными в произношении, поэтому ферменты принято сейчас именовать с помощью рабочих названий.

Например, если вещество — лактоза , то есть молочный сахар, то лактаза — это фермент который его преобразует. Если сахароза обыкновенный сахар , то фермент, который его расщепляет, — сахараза. Соответственно, ферменты, которые расщепляют протеины , носят название протеиназы.

Ферменты применяются практически во всех областях человеческой деятельности, и такое широкое применение, в первую очередь, связано с тем, что они сохраняют свои уникальные свойства вне живых клеток. Ферменты групп амилаз, протеаз и липаз применяются в медицине. Они расщепляют крахмал, белки и жиры. Все эти ферменты, как правило, входят в состав комбинированных препаратов, таких как фестал и панзинорм, и используются, в первую очередь, для лечения заболеваний желудочно-кишечного тракта рис.

Такие ферменты как амилаза расщепляют крахмал и поэтому широко используются в пищевой промышленности. В пищевой промышленности используется протеиназа, расщепляющая белки, и липазы, расщепляющие жиры. Ферменты амилазы используются в хлебопечении, виноделии и пивоварении см. Ферменты широко используются в косметической промышленности, входят в состав кремов, некоторые ферменты входят в состав стиральных порошков.

Энзимопатология — область энзимологии, которая изучает связь между болезнью и недостаточным синтезом, или отсутствием синтеза какого-либо фермента. Например, причиной наследственного заболевания — фенилкетонурии , которое сопровождается расстройством психической деятельности, является потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение фенилаланина в тирозин. В результате в организме накапливаются токсические вещества.

Новорожденный ребенок выглядит здоровым, а первые симптомы фенилкетонурии проявляются в возрасте от двух до шести месяцев. Это выраженная вялость, отсутствие интереса к окружающему миру, повышенная раздражительность, а также беспокойство и рвота. Во втором полугодии жизни у ребенка выражено отставание в психическом развитии. При своевременной диагностике патологических изменений можно избежать, если с момента рождения до наступления полового созревания ограничить поступление фенилаланина с пищей.

На этом уроке мы с вами выяснили, что ферменты используются в различных областях человеческой деятельности. Они широко используются в пищевой промышленности, в медицине, в косметике и бытовой химии. Например, в стиральные порошки добавляют амилазу , которая расщепляет крахмал, протеазы , расщепляющие белки или белковые загрязнения, и липазы , очищающие ткани от жира и масла.

Как правило, в состав стирального порошка входит комбинация этих ферментов, то есть ферментные препараты усиливают действие друг друга.

Сегодня наиболее изученными ферментами являются протеазы и амилазы. Липазы не всегда стабильны по качеству. Их разработкой занимаются только 10 лет, а амилаза и протеаза существуют на рынке уже более полувека.

Сегодня эти две категории ферментов очень хорошо изучены и дают прекрасные результаты, чего пока что нельзя сказать о липазах. Липазы полностью справляются с загрязнениями только после двух-трех стирок, а протеазы и амилазы — за одну. Ферменты были открыты при изучении процессов брожения.

Представления о том, что химические процессы внутри живых организмов протекают под действием каких-то особенных веществ, возникло более лет назад.

Пастер ошибочно считал, что ферменты неотделимы от живых клеток. Другой ученый, Эдуард Бухнер, доказал, что в водных экстрактах живых клеток находится набор ферментов, катализирующих превращение сахара в спирт. Именно его открытие дало начало новой науке — энзимологии. Успехи энзимологии во второй половине XX века привели к тому, что в настоящее время выделено и очищено более ферментов, которые используются в различных отраслях человеческой деятельности.

Интернет-портал Biochemistry. Биология Источник. Интернет-портал Chem. Общая биология. Ижевский, О. Корнилова, Т. Лощилина и др. Беляев Д. Биология класс. Базовый уровень. Биология 11 класс. Захаров, С. Мамонтов, Н.

Ферменты англ. Enzymes, лат. Fermentum — это сложные органические вещества белковой природы. Интенсивное изучение ферментов началось еще в 17 веке и ведется до сих пор. Благодаря огромному количеству исследований стало ясно, что без ферментов само наше существование было бы попросту невозможным. Более того, есть мнение, что продолжительность жизни человека напрямую зависит от уровня энзимов в его организме. В чем же заключается роль ферментов и почему они так важны для человека — об этом и не только можно узнать из нашей статьи.

Ферменты есть в организме любых, даже самых примитивных, живых существ. В нашем организме их содержится около видов. Следует отметить, что количество ферментов в организме непостоянно. Энзимы действуют в течение ограниченного периода времени от нескольких минут до нескольких суток , а затем разрушаются и заменяются на новые.

Скорость этого обновления зависит от того, насколько быстро синтезируются новые ферменты , а этот процесс практически полностью обусловлен своевременным поступлением необходимых белков и аминокислот извне. Другими словами, работа ферментов напрямую связана с рационом человека, поэтому так важно придерживаться сбалансированного питания.

Чтобы понять, что делают ферменты , нужно представлять общую картину функционирования человеческого организма. Ежесекундно в каждой из наших клеточек осуществляются тысячи различных химических процессов. Их результатом является обеспечение нормальной жизнедеятельности всей клеточной системы и реализация специфических функций, присущих каждому конкретному типу клеток. Роль катализаторов всех этих процессов и выполняют ферменты. Благодаря им, скорость протекания реакций в клетке ускоряется в миллионы раз.

Если учесть, что без ферментов невозможно осуществление практически ни одной функции живого организма, в том числе, дыхания, сокращения мышц и нервно-психической деятельности, то становится ясно, насколько важна их роль для человека.

Отсутствие или недостаток всего лишь одного фермента могут вести к серьезным негативным последствиям для всего организма.

Человек получает ферменты из двух основных источников:. Продуцирование собственных ферментов человека происходит в печении и поджелудочной железе. К сожалению, количество вырабатываемых организмом ферментов ограничено. Нехватка собственных энзимов может быть обусловлена наследственным фактором, а также неблагоприятными условиями существования современного человека. Регулярные стрессы и депрессии , частые болезни и нездоровое питание — все это ведет к истощению ферментных запасов, поэтому пополнение этих резервов должно происходить извне, путем регулярного употребления сырых овощей, фруктов и лекарственных трав женьшеня , зверобоя , элеутерококка и др.

Каждая клетка организма содержит огромное количество различных энзимов. В зависимости от того, какую функцию они выполняют, все ферменты можно разделить на классы:.

В зависимости от обстоятельств, многие молекулы способны работать сразу в двух направлениях, например, расщеплять молекулу и соединять образовавшиеся продукты распада снова.

Однако для большинства процессов ферментам необходима поддержка, так называемых, кофакторов или коферментов. К их числу относятся витамины витамин B1 , витамин B2 , витамин B5 , витамин В6 , витамин E , а также другие органические вещества, например, коэнзим Q Исходя из того, что все ферменты представляют собой вещества белковой природы, как и белки, они могут иметь сложный или простой состав.

Энзимы , относящиеся к простым белкам, состоят исключительно из аминокислот тирозина , лизина , метионина , аргинина и др. Так например, в состав активных центров сложных ферментов могут входить цинк , селен , никель, марганец , кобальт и др.

Вследствие белковой природы ферментов , им присущи специфические свойства этих веществ, а именно:. Поскольку ферменты регулируют практически все химические процессы внутри человеческого организма, действие их весьма обширно. В зависимости от того, какую функцию они выполняют в организме, все их можно поделить на три группы:. Основной сферой применения ферментов является медицина, однако этим круг их использования не ограничивается. Так, например, в пищевой промышленности без ферментов класса гидролаз не обходится изготовление целого ряда продуктов, в том числе:.

В химической промышленности ферменты используются при производстве стирального порошка и чистящих средств. Применение энзимов является одним из приоритетных направлений в косметологии. Их используют при проведении косметологических процедур, направленных на оздоровление и омоложение кожи, увеличение выработки коллагена и эластина.

Как уже говорилось, приоритетным направлением использования ферментов является медицина. Они используются для лечения огромного количества заболеваний, в том числе:. Ферментные препараты широко используются для оказания местного воздействия при ушибах, растяжениях, гематомах, а также для снятия болевых симптомов артроза, ревматизма и остехондроза.

Первое направление заключается в использовании ферментов в практике клинического лабораторного анализа. Определение активности энзимов в различных биологических жидкостях человека слюне, моче, крови, спинномозговой жидкости, желудочном и кишечном соке позволяет судить о наличии функциональных и органических поражениях тканей и органов, и помогает установить точный диагноз.

Основными диагностическими критериями считаются повышение или понижение ферментной активности в крови или выявление в ее составе ферментов , отсутствующих в норме.

Проведение ферментных тестов является неотъемлемым компонентом диагностики инфаркта миокарда, заболеваний печени и поджелудочной железы, рака предстательной железы.

Энзимотерапия используется в клинической практике уже более 40 лет. Причем ферменты нашли применение практически во всех сферах медицины. Их используют в качестве противовоспалительных, противоотечных и иммуновосстановительных средств, а также для лечения сердечно-сосудистых и желудочно-кишечных заболеваний и устранения спаечных процессов.

Кроме того, ферменты показаны в комплексной терапии для усиления действия других препаратов или смягчения побочных эффектов различных лечебных мероприятий, например химио- и лучевой терапии. Основная роль ферментов для пищеварения заключается в расщеплении сложных компонентов пищи на более простые вещества для последующего их всасывания в организм.

Как уже говорилось, выполнением этой задачи занимаются гидролазы — именно к этому классу относятся все пищеварительные ферменты.

Пищеварительные ферменты в различных количествах располагаются на протяжении всего пищеварительного тракта. Значительное количество их продуцируется слюнными железами ротовой полости, еще большее количество пищевых ферментов выделяется в желудке, есть они и в тонком кишечнике, однако самой многочисленной группой являются ферменты поджелудочной железы.

Итак, пищеварительные ферменты играют огромную роль в обеспечении нормального процесса пищеварения. К сожалению, рацион современного человека не всегда может удовлетворить потребности организма в них.

Люди все меньше употребляют овощей и фруктов, являющихся основными источниками натуральных энзимов, а учитывая, что большинство ферментов теряют свои свойства при термической обработке, можно представить насколько малое их количество попадает в организм.

Результатом этого являются различные нарушения пищеварения, ослабление иммунитета, аллергия, возникновение лишнего веса или, напротив, похудение. Исправить сложившуюся ситуацию можно путем употребления специальных ферментных препаратов. Всего одна таблетка этого средства в день обеспечивает организм целым комплексом ферментов , необходимых для здорового пищеварения и облегчающих доступность питательных веществ. В состав препарата входят желчь крупного рогатого скота, панкреатин, бромелайн и папаин.

Качество продукции гарантируется стандартами GMP. Серрапептаза — фермент , обнаруженный в пищеварительном тракте личинки тутового шелкопряда. Основным его преимуществом является то, что воздействует он только на мертвые ткани, а живые не затрагивает.

Благодаря этому свойству серрапептаза очищает организм от омертвевших тканей, атеросклеротических бляшек и опухолей, а также снимает различные воспалительные процессы.

Капсулы препарата покрыты специальным энтеральным покрытием, защищающим фермент до тех пор, пока он не достигнет кишечника. Дополнительный прием ферментов просто необходим при панкреатите — одном из самых частых нарушений работы поджелудочной железы. Это заболевание вызывает множество осложнений, одним из которых является недостаточная выработка собственных ферментов для расщепления и усваивания белков, жиров и углеводов из пищи.

Результатом этого могут стать боли и вздутие живота, снижение аппетита, регулярная диарея, тошнота при употреблении определенных продуктов, общая слабость и быстрая утомляемость. При отсутствии адекватного лечения ситуация может усугубиться путем присоединения других заболеваний органов пищеварения или активизации уже имеющихся хронических недугов. Исправить ситуацию можно путем назначения больному специальных препаратов, содержащихте ферменты , выработка которых поджелудочной железой временно нарушена.

Дополнительный прием недостающих энзимов позволяет значительно улучшить состояние больного и дать возможность его поджелудочной железе восстановить свои функции. Важным ключевым моментом лечения панкреатита является диета. Речь, конечно же, идет не о грейпфрутовой диете или диете Дюкана , а об исключении продуктов, нагружающих поджелудрчную железу — алкоголя, жирных и жареных блюд, консервов. На сегодняшний день ассортимент препаратов с ферментами довольно широк.

Вот наиболее востребованные из них:. Он изготовлен по собственной формуле Bio-Aligned, в состав которой включен широкий спектр пищеварительных ферментов , расщепляющих белки, жиры, углеводы, клетчатку, молочные сахара в широком pH-диапазоне.

Это средство помогает наладить естественный процесс пищеварения и при этом не принесет никакого вреда, ведь капсулы не содержат ничего, кроме ферментов , стеарата магния и диоксида кремния, то есть имеют полностью натуральный состав. Они включают сразу 14 видов ферментов для поддержания здоровья пищеварительной системы. Эффективность препарата обусловлена тем, что в разработка его формулы шла совместно с мировым лидером по исследованию и разработке ферментов — компанией National Enzyme Company.

Выбор ферментных препаратов огромен, и цены на них могут тоже значительно отличаться. Лучшие ферменты изготовлены с использованием последних научных технологий и экологически чистых компонентов, поэтому и стоимость их несколько выше. Современная ферментная формула этого препарата основана на использовании эксклюзивной технологии Thera-blend, позволяющей объединять ферменты с различной pH активностью.

Таким образом достигается максимальная скорость и сила их воздействия. По степени эффективности энзимы, полученные методом Thera-blend, в несколько раз превосходят все ведущие аналоги. Особую роль играют ферменты при беременности. Как известно, в этот период полноценное питание будущей мамы является залогом правильного развития плода. Однако изменение расположения внутренних органов брюшной полости и сдавливание ими поджелудочной железы могут вызывать нарушения выработки пищеварительных ферментов.

Зачастую именно по этой причине беременные испытывают недомогания, связанные с работой желудочно-кишечного тракта, проявляющиеся в виде тошноты, рвоты, изжоги и нарушений стула. Эти явления могут носить как одноразовый, так и затяжной характер, но в любом случае они негативно сказываются на снабжении плода необходимыми питательными веществами.

В том случае если изменение рациона и характера питания беременной женщины не приносит должного результата, рекомендуется подключение ферментных препаратов. Однако, решение о необходимости их применения должно приниматься только врачом. К сожалению, проблемы, связанные с недостатком ферментов присущи не только взрослым, но и детям.

В связи с этим появилась необходимость создания ферментных препаратов для детей. Он выпускается в форме жевательных конфет со вкусом тропических фруктов, и несомненно, придется по душе детям.

Природные пищеварительные ферменты и живые пробиотики , входящие в их состав, обеспечивают доставку полезных веществ из пищи ко всем тканям растущего организма и улучшают пищеварение.

Препарат подходит детям от 4 лет — он абсолютно не травмирует нежный желудок ребенка, ведь в его состав входят исключительно растительные ингредиенты.

Ферменты специфичны к субстратам: АТФ-аза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу. Ферментативная активность может регулироваться активаторами повышаться и ингибиторами понижаться. Наука о ферментах называется энзимологией , а не ферментологией чтобы не смешивать корни слов латинского и греческого языков. Однако механизм этих явлений был неизвестен [3].

Эта точка зрения господствовала в науке в течение длительного времени [4] и шла вразрез с господствовавшей тогда теорией брожения Ю. Либиха , согласно которой все процессы брожения представлялись чисто химическими явлениями каталитического характера будто бы спиртовое брожение происходит вследствие того, что молекулярные колебания разлагающихся частиц дрожжей передаются сахару и сахар начинает распадаться на спирт и углекислый газ; таким образом дрожжи вызывают брожение не при жизни, а только после своей смерти [5].

Различные точки зрения о природе спиртового брожения в теоретическом споре Л. Пастера с одной стороны, и механицистов М. Бертло и Ю. Собственно ферментами от лат. В противовес этому подходу в году В.

Кюне предложил термин энзим от греч. Через два года после смерти Л. Пастера в году Э. В году за эту работу он был удостоен Нобелевской премии. Впервые высокоочищенный кристаллический фермент уреаза был выделен в году Дж. В течение последующих 10 лет было выделено ещё несколько ферментов, и белковая природа ферментов была окончательно доказана.

Рибозимом оказался участок молекулы пре-рРНК Tetrahymena, кодируемый интроном внехромосомного гена рДНК; этот участок осуществлял аутосплайсинг, то есть сам вырезал себя при созревании рРНК. Существуют два основных пути повышения скорости химической реакции. Катализатор обозначим его буквой К на промежуточной стадии взаимодействует с реагентом А с образованием нового комплексного соединения КА , переходному состоянию которого соответствует значительно более низкая энергия активации по сравнению с переходным состоянием реагента А в некатализируемой реакции.

Затем комплекс реагент-катализатор КА распадается на продукт П и свободный катализатор, который может опять соединиться с другой молекулой А и повторить весь цикл. Именно таким образом катализаторы снижают энергию активации химической реакции, в их присутствии гораздо более значительная доля молекул данной популяции вступает в реакцию в единицу времени.

Ферменты, так же как и другие катализаторы, соединяются со своими субстратами в ходе каталитического цикла [6]. Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ в другие. Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах.

К году было описано более разных ферментов [7] [8]. Они играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма. Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону. Таким образом, у различных ферментов, выполняющих одну функцию, будет одинаковое название или один и тот же фермент имеет два и более названий.

Такие ферменты различают по другим свойствам, например, по оптимальному pH щелочная фосфатаза или локализации в клетке мембранная АТФаза. Многие ферменты имеют исторически сложившиеся тривиальные названия, не связанные с названиями их субстратов, например пепсин и трипсин. Из-за этих и других затруднений, а также вследствие всевозрастающего числа вновь открываемых ферментов было принято международное соглашение о создании систематической номенклатуры и классификации ферментов [9].

Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии International Union of Biochemistry and Molecular Biology. Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками.

Например, пепсин имеет название ЕС 3. Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом:. Простейшим описанием кинетики односубстратных ферментативных реакций является уравнение Михаэлиса — Ментен см.

Волькенштейн , Р. Догонадзе, З. Урушадзе и др. Предположим, концентрация фермента постоянна и необходимо измерить влияние изменения концентрации субстрата на начальную скорость ферментативной реакции. При очень низких концентрациях субстрата скорость реакции очень мала, но стабильно возрастает по мере постепенного повышения концентрации субстрата. Однако приращения скорости каталитической реакции становятся с каждым возрастанием концентрации субстрата всё меньше и меньше. Наконец, наступает момент, когда любое увеличение концентрации субстрата вызывает лишь бесконечно малое ускорение реакции: как бы ни увеличивалась концентрация субстрата, скорость реакции может лишь приближаться к плато, но никогда его не достигнет.

На этом плато, называемом максимальной скоростью реакции V max фермент насыщен субстратом и не может функционировать быстрее. Данный эффект насыщения свойственен почти всем ферментам.

Величину V max можно определить из представленного графика путём аппроксимирования. Точное определение в данном случае невозможно, так как по мере повышения концентрации субстрата начальная скорость реакции лишь приближается к V max , но никогда её не достигает.

Активность ферментов определяется их трёх- и четырёхмерной структурой [17]. Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот , которая сворачивается определённым образом. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула белковая глобула обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс.

Третичная и четвертичная структуры белков разрушается при нагревании, изменении pH или воздействии некоторых химических веществ. На сегодняшний момент описано несколько механизмов действия ферментов. В простой ферментативной реакции может участвовать только одна молекула субстрата С, связывающаяся с ферментом Ф с образованием продукта П:. Однако на самом деле во многих ферментативных реакциях метаболизма принимают участие и связываются с ферментом две, а иногда даже три молекулы разных субстратов.

Такие реакции обычно включают перенос атома или функциональной группы от одного субстрата к другому. Такие реакции могут протекать по двум различным механизмам. В реакциях первого типа, называемых реакциями единичного замещения , два субстрата С 1 и С 2 связываются с ферментом Ф либо специфическим, либо случайным образом с образованием комплекса Ф С 1 С 2 , который затем распадается на продукты П 1 и П 2 :.

В этих реакциях с каталитическим центром фермента в данный момент времени связан только один из двух субстратов. Присоединение первого субстрата сопровождается переносом его функциональной группы на молекулу фермента. Только после удаления продукта, образовавшегося из первого субстрата, второй субстрат может связаться с ферментом и принять функциональную группу [18]. Изучение механизма химической реакции , катализируемой ферментом наряду с определением промежуточных и конечных продуктов на разных стадиях реакции подразумевает точное знание геометрии третичной структуры фермента, природы функциональных групп его молекулы , обеспечивающих специфичность действия и высокую каталитическую активность на данный субстрат , а также химической природы участка участков молекулы фермента, который обеспечивает высокую скорость каталитической реакции.

Обычно молекулы субстрата, участвующие в ферментативных реакциях, по сравнению с молекулами ферментов имеют относительно небольшие размеры. В активном центре условно выделяют [19] :.

Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты. Эта область называется сайтом связывания субстрата. Обычно он совпадает с активным центром фермента или находится вблизи него.

Некоторые ферменты содержат также сайты связывания кофакторов или ионов металлов. В конце реакции её продукт или продукты отделяются от фермента. В результате фермент снижает энергию активации реакции. Это происходит потому, что в присутствии фермента реакция идёт по другому пути фактически происходит другая реакция , например:. Ферменты не могут самостоятельно обеспечивать энергией эндергонические реакции для протекания которых требуется энергия.

Поэтому ферменты, осуществляющие такие реакции, сопрягают их с экзергоническими реакциями, идущими с выделением большего количества энергии. Например, реакции синтеза биополимеров часто сопрягаются с реакцией гидролиза АТФ. Для активных центров некоторых ферментов характерно явление кооперативности. Ферменты обычно проявляют высокую специфичность по отношению к своим субстратам субстратная специфичность. Это достигается частичной комплементарностью формы, распределения зарядов и гидрофобных областей на молекуле субстрата и в центре связывания субстрата на ферменте.

Ферменты обычно демонстрируют также высокий уровень стереоспецифичности образуют в качестве продукта только один из возможных стереоизомеров или используют в качестве субстрата только один стереоизомер , региоселективности образуют или разрывают химическую связь только в одном из возможных положений субстрата и хемоселективности катализируют только одну химическую реакцию из нескольких возможных для данных условий.

Несмотря на общий высокий уровень специфичности, степень субстратной и реакционной специфичности ферментов может быть различной. Например, эндопептидаза трипсин разрывает пептидную связь только после аргинина или лизина , если за ними не следует пролин, а пепсин гораздо менее специфичен и может разрывать пептидную связь, следующую за многими аминокислотами. Эмиль Фишер предположил, что специфичность ферментов определяется точным соответствием формы фермента и субстрата [20].

Фермент соединяется с субстратом с образованием короткоживущего фермент-субстратного комплекса. Однако, хотя эта модель объясняет высокую специфичность ферментов, она не объясняет явления стабилизации переходного состояния, которое наблюдается на практике.

Активный центр фермента может изменить конформацию после связывания субстрата. Боковые группы аминокислот активного центра принимают такое положение, которое позволяет ферменту выполнить свою каталитическую функцию. В некоторых случаях молекула субстрата также меняет конформацию после связывания в активном центре. Многие ферменты после синтеза белковой цепи претерпевают модификации, без которых фермент не проявляет свою активность в полной мере. Такие модификации называются посттрансляционными модификациями процессингом.

Например, присоединение остатка фосфорной кислоты называется фосфорилированием, оно катализируется ферментом киназой. Многие ферменты эукариот гликозилированы, то есть модифицированы олигомерами углеводной природы. Например, химотрипсин протеаза , участвующая в пищеварении , получается при выщеплении полипептидного участка из химотрипсиногена. Химотрипсиноген является неактивным предшественником химотрипсина и синтезируется в поджелудочной железе. Неактивная форма транспортируется в желудок , где превращается в химотрипсин.

Такой механизм необходим для того, чтобы избежать расщепления поджелудочной железы и других тканей до поступления фермента в желудок. Некоторые ферменты выполняют каталитическую функцию сами по себе, безо всяких дополнительных компонентов. Однако есть ферменты, которым для осуществления катализа необходимы компоненты небелковой природы.

Комментариев: 2

  1. ame1956:

    Ольга, как правило – какой больной – такая и семейка.

  2. lenina:

    а что, брак спасает от чего-то? я была 18 лет замужем, ушла, как и вы, на улицу. зависит от человека, с которым живешь, а не от закона.